Білок ?? це послідовність АК, пов'язаних один з одним пептидними зв'язками.
Легко уявити, що кількість ААК може бути по-різному: від мінімум 2х до будь-яких розумних величин. Біохіміки домовилися вважати, що якщо кількість амінокислот не перевищує 10, то таке з'єднання називається пептид; якщо від 10 до 40 АК ?? поліпептид, якщо більше 40 АК ?? білок. Об'єднання АК через пептидні зв'язки створює лінійну поліпептидний ланцюг, яка називається первинною структурою білка. Молекулярна маса білків коливається в межах від 6000 до 1000000 і більше. Всі білки побудовані в основному з двадцяти різних АК. АК в пептидного ланцюга пов'язані м / у собою через карбоксильну групу 1й і аміногрупу інший АК. Такий зв'язок називається пептидним зв'язком. Пептидний зв'язок має деякі риси подвійного зв'язку: навколо неї немає вільного обертання, і вона коротше інших З ?? N-зв'язків. Всі 4 атома пептидного зв'язку (С, Н, N, О) і два α-вуглецевих атома лежать в одній площині. Кисень карбоксильної групи і водень NH-групи найчастіше знаходяться в транс-положенні. Група, пов'язана з α-вуглецевим атомом, володіє вільним обертанням. Форма пептидного молекули визначається кутами між площинами, в яких лежать атоми пептидного зв'язку, розділеними одна від одної ?? СН ?? R-групами, що і веде до виникнення певних вторинних структур. Послідовність і співвідношення АК в первинній структурі визначає формування вторинної, третинної і четвертинної структур.
Ділянка білкової ланцюга довжиною в 6 амінокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Гли-Ала)
(Пептидні зв'язку виділені жовтим кольором, АК - червоною рамкою)
В організмі людини налічують близько
50 000 індивідуальних білків. Видова та індивідуальна специфічність набору білків в даному організмі визначає особливості його будови та функціонування. Набір білків в дифференцирующихся клітинах одного організму визначає морфологічні та функціональні особливості кожного типу клітин. Одні і ті ж АК присутні в різних за структурою і функціями білках. Індивідуальність білкових молекул визначається порядком чергування АК в білку. Однак багато білків, виконуючи одну і ту ж функцію, дещо відрізняються за будовою у різних представників одного і того ж виду. Прикладом можуть служити білки груп крові у людини. Така різноманітність білків обумовлює індивідуальну специфічність організмів.
В процесі розвитку багатоклітинного організму, особливо на стадіях диференціювання клітин, білковий склад значно змінюється. При різних захворюваннях відбувається зміна білкового складу тканин. Ці зміни називаються протеінопатіямі. Розрізняють спадкові та набуті протеінопатіі. Спадкові протеінопатіі розвиваються в результаті пошкоджень в генетичному апараті даного індивідуума. Первинна структура білків, тобто послідовність АК в ньому, програмується послідовністю нуклеотидів в ДНК. Випадання, вставка, заміна нуклеотиду в ДНК призводить до зміни амінокислотного складу і, отже, структури синтезованого білка. Якщо зміна послідовності аАКносіт НЕ летальний характер, а пристосувальний або хоча б нейтральний, то новий білок може передатися у спадок і залишитися в популяції. В результаті виникають нові білки зі схожими функціями. Таке явище називається поліморфізм білків.
При вивченні структури гемоглобіну еритроцитів крові людини виявили, що кожна білкова молекула складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів (2 альфа і 2 бета-ланцюга). Встановивши первинну структуру білка, т. Е. Послідовність амінокислот в кожному ланцюзі, з'ясували також, за допомогою яких зв'язків між R-групами (радикалами амінокислот) утворюється його третинна і четвертинна структура. Всі здорові люди мають гемоглобін з однаковою первинної і просторовою структурою. У людей, які страждають серпоподібноклітинної анемією - важке спадкове захворювання, еритроцити схожі не на диски, як зазвичай, а на серпи (рис. 39). Така зміна форми клітин відбувається через відмінності первинної структури гемоглобіну у хворих людей. У Беа-ланцюга нормального гемоглобіну на шостому місці від NH2-кінці коштує глутамінова кислота. При серповидноклеточной анемії вона замінена на амінокислоту валін (рис. 40). З 574 амінокислот, що входять до складу гемоглобіну, замінені тільки дві (по одній в кожній бета-ланцюга). Але це призводить до істотної зміни третинної і четвертинної структури білка і, як наслідок, до зміни форми і порушення функції еритроцита. Серповидні еритроцити погано справляються зі своїм завданням - перенесенням кисню. Сімейна гіперхолестеринемія (скорочено СГ) - це генетична хвороба, що характеризується високим рівнем холестерину в крові, зокрема, дуже високим рівнем ліпопротеїдів низької щільності (ЛПНЩ, т.зв. "поганий холестерин"), а також раннім (у молодому віці) виникненням серцево судинних захворювань. У багатьох пацієнтів відбуваються мутації в гені рецептора ЛПНЩ, який кодує відповідний білок ЛПНЩ-рецептора (зазвичай відповідає за поглинання ЛПНЩ з кровотоку) або аполіпопротеїну В (апо-В), який є частиною ЛПНЩ, який зв'язується з рецептором (процес, необхідний для зв'язування ЛПНЩ з рецептором).
виробляє систему знань про фундаментальні принципи буття і місце людини в світі. Філософія в духовній культурі суспільства. Зв'язки між наукою і філософією, філософією і релігією, філософією і мистецтвом.
Групуються ОПЕРАТОРИ void main (void), #include ПРОСТІ ОПЕРАТОРИ Оператор «вираз» Порожній оператор Складовою, переривання (break), continue, return, безумовного переходу (goto), умови (if)
Методи наближеного обчислення інтегралів (метод прямокутників, трапецій, Сімпсона). Оцінка точності для методів прямокутників, трапецій, Сімпсона. Чисельні рішення діф.уравненій. Методи Ейлера. Метод прогнозу і корекції.
У пунктах формування та обороту, а також під час перевезення для перевірки дії гальм і щільності повітряної мережі
Форма для заповнення договору про купівлю-продаж авто. Укладання договору. Приклад.