За одиницю активності ферменту (Е рус. / Нім. Або U- англ. / Ісп.) Приймають таку кількість ферменту, яке в стандартних умовах каталізує перетворення 1 мкмоль субстрату за хвилину (1 мкмоль / хв). Це стандартна міжнародна одиниця вираження кількості ферменту і його активності введена в 1962 р Міжнародним біохімічним союзом.
У міжнародній системі одиниць Сі (1972 р) запропонована, замість старої безіменній одиниці ферментативної активності (Е або U), нова одиниця ферментативної активності - катав. 1 катав - це кількість ферменту, що забезпечує перетворення 1 моля субстрату в 1 секунду в стандартних умовах. Оскільки реакції йдуть набагато з меншою швидкістю, то активність виражають в мікро-, нано- та пікокаталах. 1Е = 16,67 нкат.
Для характеристики активності ферментів на практиці часто використовують такі поняття:
1. Питома активність - це число одиниць ферментативної активності в 1 мг ферменту, тобто число мкмоль субстрату, перетворюється в 1 хв 1 мг ферменту. Уд. активність виражається також числом Каталов на 1 кг ферменту (кат / кг);
2. Молярна активність - виражається в катали на 1 моль ферменту;
3. Молекулярна активність - це число молекул субстрату, перетворене в 1 хв 1 молекулою ферменту. Наприклад, молекулярна активність каталази = 5 хв;
4. Концентрація ферменту - виражається в одиницях ферментативної активності Е на 1 мл розчину.
Всі теми даного розділу:
Амінокислоти.
Класифікація амінокислот розроблена на основі хімічної будови радикалів. Розрізняють циклічні і аліфатичні (ациклічні) амінокислоти. За кількістю амінних і карбоксильних груп амінокислот
конформація білків
Лінійні поліпептидні ланцюги індивідуальних білків за рахунок взаємодії функціональних груп амінокислот набувають певну просторову тривимірну структуру, або конформацию. У глобуляр
пептиди
Пептиди - органічні молекули, до складу яких входить кілька залишків амінокислот, пов'язаних пептидного зв'язком. Залежно від кількості залишків амінокислот і молекулярної маси розрізняють:
Аналіз мембранного рівноваги Доннана
Якщо в клітці немає білка і його солі, то С1 = 0, тоді. т. е. при відсутності в клітці ВМ
ФЕРМЕНТИ
Ферменти (ензими) - біологічні каталізатори, що прискорюють хімічні реакції обміну речовин в організмі. Каталіз - це процес зміни швидкості хі
Відмінність ферментів від неорганічних каталізаторів
1. Ферменти мають більш високу каталітичну активність (вище в млн.раз); 2. Каталітична активність проявляється в дуже м'яких умовах (помірні температури 37-40ºС, нормальне
будова ферментів
До останнього часу вважалося, що абсолютно всі ферменти є речовинами білкової природи. Але в 80-і роки була виявлена каталітична активність у деяких низькомолекулярних РНК. ці фер
Активний центр ферментів.
Ферменти - високомолекулярні речовини, молекулярна вага яких досягає декількох млн. Молекули субстратів, що взаємодіють з ферментами зазвичай мають набагато менший розмір. Тому природний
Механізм дії ферментів
Механізм дії ферментів полягає в наступному. При з'єднанні субстрат з ферментом утворюється нестійкий фермент субстратної комплекс. У ньому відбувається активація молекули субстрату за рахунок:
специфічність
Здатність ферменту каталізувати певний тип реакції називають специфічністю. Специфічність буває трьох видів: 1. - відносна або групова специфічність
Кінетика ферментативних реакцій
Швидкість ферментативних реакцій залежить від наступних основних факторів: 1. концентрації ферменту; 2. концентрації субстрату; 3. температури; 4. р
Специфічність дії ферментів
За специфічності дії ферменти ділять на 2 групи: що володіють абсолютною специфічністю і відносної специфічністю. Відносна (групова) специфічність спостерігається, коли фермі
Регуляція шляхом ковалентного модифікації
До цього шляху відносяться: 1) частковий протеоліз 2) асоціація - дисоціація 3) фосфорилирование - дефосфорілірованіе. 1) Частковий протеоліз. деякі фе
Регуляція за типом зворотного зв'язку.
До складу ферментів крім активного центру може входити інший центр - аллостерічеський, до якого мо-гут приєднуватися низькомолекулярні речовини і через міняти активність ферментів. аллостерічеський (
типи інгібування
Розрізняють оборотне і необоротне інгібування ферментів. Пригнічення є незворотнім, якщо інгібітор необоротно зв'язується з ферментом (образо-ваний комплекс субстрат-інгібітор НЕ розпад
конкурентне інгібування
Конкурентне інгібування спостерігається, коли ін-гібітор і субстрат мають подібні структури і конкур-ють за зв'язування з активним центром ферменту. Якщо до ферменту Е додати конкурентний інгібі
Ферменти
Ферменти - це ферменти, що каталізують одну і ту ж реакцію, але відрізняються один від одного по АК-складу, порядку зв'язування АК, електрофоретичної рухливості, км, локалізації в клітині і орга
Кількісна характеристика активності ферменту
За одиницю ферментативної активності (Е) прини-мают кількість ферменту, катализирующее перетворений-ня 1 мкмоль субстрату за 1 хв:
Ензимодіагностика
У нормальних умовах активність ферментів в сироватці крові відносно невелика в порівнянні з їх активністю в тканинах. При ураженні ряду органів і тканин, що пов'язано з порушенням проникності
ензимотерапія
Використання ферментів з терапевтичною метою застосовується давно. Ще в минулому столітті, після відкриття пепсину, його стали застосовувати при лікуванні диспепсії (на-рушення травлення) і труднозаживающих
обмін ліпідів
Перетворення ліпідів в процесі травлення і всмоктування. Ліпіди - важлива складова частина їжі. Дорослій людині потрібно від 70 до 145г жиру в добу в залежності від т
транспорт ліпідів
Ресинтезувати тріацілгліцеріни, фосфоліпіди, холестерин і його ефіри в епітеліальних клітинах кишечника з'єднуються | з невеликою кількістю білка і утворюють хиломікрони (ХМ- частки діаме
Тема ВУГЛЕВОДИ
Термін «Вуглеводи», запропонований в Х1Х столітті, був заснований на припущенні, що всі вуглеводи містять 2 компонента - вуглець і воду, і їх елементарний склад можна виразити загальною формулою Сm (H
Моносахариди.
Моносахариди - похідні багатоатомних спиртів, що містять карбоксильну групу. Залежно від положення в молекулі карбоксильної групи моносахариди поділяють на альдози і кетози.
Стериоизомеров моносахаридів.
Всі моносахариди містять асиметричні (хіральні) атоми вуглецю. Все ізомери моносахаридів поділяють на D- і L-форми за подібністю розташування груп атомів у останнього центру асиметрії з рас
Циклічні (полуацетальние) форми моносахаридів.
Будь-моносахарид з конкретними фізичними властивостями (температура плавлення, розчинність і т.д.) характеризується специфічною величиною питомого обертання [# 945;] 20D, до
Реакції полуацетального гідроксилу.
Моносахариди, як в кристалічному стані, так і в розчині в основному існують в полуацетальних формах. Полуацетальний гідроксил відрізняється великою реакційною здатністю і може замещатьс
Реакції за участю карбонільної групи.
- окислення моносахаров. Обробка альдоз слабкими окислювачами призводить до перетворення альдегідної групи в положенні атома С-1 в карбоксильну групу з утворенням так
олігосахариди
Олігосахариди - вуглеводи, молекули яких містять від 2 до 10 залишків моносахаридів, з'єднаних глікозіднимі зв'язками. Відповідно до цього розрізняють дисахариди, трісахаріди і т.д. Діса
полісахариди
Полісахариди - високомолекулярні продукти поліконденсації моносахаридів, пов'язаних один з одним глікозіднимі зв'язками і утворюють лінійні або розгалужені ланцюги. Найбільш часто зустрічається мон
Гетерополісахарид.
Найважливіші представники гетерополісахарідов в органах і тканинах тварин і людини - глікозаміноглікани (мукополісахариди). Вони складаються з ланцюгів складних вуглеводів, що містять аміноцукри і уроновие
Проміжний обмін вуглеводів в організмі
У проміжному обміні вуглеводів в організмі можна виділити наступні процеси: 1. Надходження глюкози в клітини тканин. 2. Біосинтез глікогену в печінці і м'язах. 3. розпил
ВІТАМІНИ
Вітаміни - це низькомолекулярні органічні сполуки, які, будучи присутнім в їжі в невеликих кількостях, є незамінними її компонентами, обидві
жиророзчинні вітаміни
Вітаміни групи А (ретинол, антіксерофтальміческій) Відомі 3 вітаміну групи А: А1, А2 і цис-форма вітаміну А1 (неовітамін А)
біологічна роль
1. Віт. А бере участь в регуляції проникності мембран; 2. Бере участь у транспорті моносахаридів, необхідних для синтезу глікопротеїнів; 3. Чи впливає на засвоєння білка їжі
водорозчинні вітаміни
Вітамін В1 (тіамін, антіневріческій) Перший кристалічний вітамін, виділений Функом в 1912 р Хімічна структура: 2 кільця - пі
біологічна роль
1. ТПФ бере участь в реакціях декарбоксилювання # 945; -кетокислот; 2. ТПФ бере участь у розщепленні і синтезі # 945; -оксікіслот (наприклад, кетосахаров), тобто в реакціях синтезу і розщеплення
Вітамін С (аскорбінова кислота, антискорбутний вітамін).
Хімічна будова. Вітамін С є лактон кислоти зі структурою, близькою структурі L-глюкози. Завдяки наявності двох асиметричних атомів вугле
Авітаміноз і гіповітаміноз
Недостатність вітаміну РР викликає захворювання пелагрою (шорстка шкіра). Ведучий симптом хвороби - дерматит. Шкіра червоніє, стає шорсткою, покривається пухирями, тріщинами, на місцях лопающ
Загальна характеристика нуклеїнових кислот
Нуклеїнові кислоти - це високомолекулярні органічні полімери (полінуклеотіди), що забезпечують зберігання і передачу генетичної інформації. Були відкриті в 1870 році німецьким вчені
Хімічна будова РНК і ДНК.
Нуклеїнові кислоти складаються з мононуклеотидів. Мононуклеотиди нуклеїнових кислот в свою чергу складаються з трьох компонентів: Нуклеїнові кислоти
РНК ДНК
Н3РО4 Н3РО4 Рибоза дезоксирибозою Азотисті основи (А, Г, Ц, У) (А, Г, Ц, Т) У таблиці 1 представлені сост
Первинна структура РНК і ДНК.
Первинна структура у РНК і ДНК однакова - це лінійна полинуклеотидная ланцюг, в якій нуклеотиди з'єднані між собою 3/5 / фосфодіефірнимі зв'язками, які утворюють остат
Вторинна структура ДНК.
Вторинна структура ДНК характеризується правилом Е. Чаргаффа (закономірність кількісного вмісту азотистих основ): 1. У ДНК атомні частки пуринових і піримідинів
Третинна структура ДНК.
Третинна структура ДНК - це спіраль і суперспіраль в комплексі з білками. ДНК може існувати в лінійної формі (в хромосомах еукаріот) і в кільцевої (у прокаріот і в мітохондріях). спирализация
Структура і функції РНК.
На відміну від ДНК, молекула РНК складається з однієї полінуклеотидних ланцюга, яка утворює спіраль сама на себе, тобто утворює всілякі «петлі» і «шпильки» за рахунок взаємодій комплементарних азот
Тема: ОБМІН НУКЛЕЇНОВИХ КИСЛОТ І НУКЛЕОТИДІВ В ОРГАНІЗМІ ЛЮДИНИ.
Обмін нуклеотидів в організмі включає процеси анаболізму (біосинтез пуринових - основний і резерв-ний шлях - і піримідинових нуклеотидів) і катаболіз-ма (розпад нуклеїнових кислот
транскрипція
Транскрипція - біосинтез молекул РНК на матри-це ДНК, локалізована в ядрі клітини, йде постійно, не-залежно від циклу клітини. Субстратами і джерелами енергії для біосінте
біосинтез білка
Біосинтез білка (трансляція) протікає в полісомах і призводить до побудови поліпептидного ланцюга з аміно-кислот (первинної структури білка). Для процесу транс-ляції необхідні: матри
Регуляція транскрипції. теорія оперон
Оперон - ділянку ДНК, що кодує будову од-ного виду білків, що містить регуляторну зону, конт-ролірующую синтез цих білків. Регуляція транскрипції м-РНК включає Індуктори
Цикл лимонної кислоти - ЦТК - цикл Кребса
Цикл лимонної кислоти є серією реакцій, що протікають в мітохондріях, в ході яких здійснюється катаболізм ацетильних груп (до 2СО2) і освіту восс
Регуляція циклу Кребса
Лімітуючим реакція всього циклу Кребса - реакція синтезу цитрату (фермент цітратсінтаза). Регуляторні ферменти циклу Кребса: піруватдегідрогенази (інгібітори: АТФ, НАДН +
Роль кисню в метаболізмі
Організм людини функціонує в аеробних усло-віях: 90% енергії він отримує за участю кисню. Кисень виконує дві найважливіші функції в Метабо-лізм в процесі життєдіяльності
токсичність кисню
Для організму людини токсичність кисню обус-лову токсичністю його активних форм, які мо-гут утворюватися при перенесенні електронів від окислюється-мих субстратів на кисень
нуклеозидтрифосфат
Найбільш поширеними високоенергетичних-ми загальними проміжними продуктами є нук-леозідтріфосфати (НТФ), які можуть передавати свою кінцеву високоенергетичну ф